Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - III. Der heterozyklischen Reihe angehörige Kerne
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Drittes Kapitel.
Polypeptid- 2 B
Synthesen.
Verlängerung der Kette nach der anderen Seite, also nach der des
Karbox^ds, hat F^chkh durch Chlorierung der Aminosäuren durch geeignete
beVrrCOc/^b
^ Die Karboxylgruppe wird hier-
CPI^CmH m^ gleichzeitig ein Molekül HCl fixiert,
QQQj
ähnlicher Weise wie die Karboxylgruppe einer
Aminosäure kann auch diejenige eines Polypeptids, resp. dessen Halogenazyl-
ver incung chloriert und dann eine neue Aminosäure oder ein neues Peptid
angekuppelt werden. So hat, um ein Beispiel anzuführen, Fischer aus a-Brom-
isokapronyldiglyzylglyzin erst a-Bromisokapronyldiglyzylglyzylchlorid dargestellt
und aus ihm mit Diglyzylglyziri das Heptapeptid, Leuzyl-pentaglyzylglyzin
. = C,H,CH(NH,)CO . (NHCH.CO), . NHCH.COOH erhalten.
Für die verschiedenartigen Kombinationen der optisch wirksamen Amino-
säuren zu Polypeptiden war es von Wichtigkeit, Methoden zur Darstellung
dieser verschiedenen Aminosäuren zu besitzen, und zu dem Zwecke hat Fischer
in vielen Fällen der sog. Walden sehen Umkehrung sich bedient. Diese
besteht darin, dass eine optisch aktive Aminosäure, z. B. die 1-Form, wenn man
sie durch Einwirkung von Nitrosylbromid in die entsprechende Halogenfettsäure
überführt, in die. optische Antipode, die d-Form, übergeht. Durch Ammoniak-
behandlung erhält man aus ihr nun d-Aminosäure, welche in obengenannter
Weise wieder in die 1-Form zurückverwandelt werden kann. So erhält man
Umkehrung.
z. B. aus d Leuzin, erst 1-Bromisokapronsäure und dann aus ihr durch Ammoniak-
einwirkung 1-Leuzin, und ähnliches findet bei der Darstellung der Polypeptide
statt. Führt man z. B. durch Umkehrung erst das d-Leuzin in 1-Bromisokapronyl-
chlorid über und kombiniert dann das letztere mit 1-Leuzin, so erhält man das
Dipeptid 1-Leuzyl-l-leuzin. Durch Kombination mit Diglyzylglyzin entsteht das
Tetrapeptid 1-Leuzyl-diglyzylglyzin usw. Die WALDENsche Umkehrung gelingt
nun allerdings nicht für alle Aminosäuren; zur Gewinnung der optischen Anti-
poden kann man aber auch anderer Methoden sich bedienen, wie der Darstel-
lung von Alkaloidsalzen der Benzoyl- oder FormylVerbindungen der razemischen
Aminosäuren.
Ein Vergleich der künstlich dargestellten Polypeptide mit den Proteinen
und besonders mit den Abbauprodukten derselben, den sogen. Albumosen und
Peptonen, ist in mehreren Hinsichten und auch bezüglich einiger Reaktionen
von grossem Interesse. So gibt es unter den Polypeptiden mehrere, welche die
Polypeptid- für Proteine überhaupt als charakteristisch bezeichnete Biuretreaktion zeigen, und
reaktionen. ^
^ ^
°
ebenfalls mehrere (tyrosinhaltige Polypeptide), welche die Millon sehe Reaktion
(vgl. unten) geben. Das oben genannte Oktodekapeptid wird von Phosphor-
wolframsäure, Tannin und Ammoniumsulfat gefällt; aber mau kennt auch
1-Tyrosin enthaltende Tri- und Pentapeptide, welche in ihren Eigenschaften den
Albumosen sehr ähnlich sind.
Von ganz besonderem Interesse ist das Verhalten der Polypeptide zu
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