Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 6. Das Blut - I. Blutplasma und Blutserum - Das Blutplasma
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246 Sechstes Kapitel.
Fibrin-
bildung aus
dem
Fibrinogen.
eine kleine Menge Proteinsubstanz in Lösung zurück. Es ist deshalb wohl auch
möglich, dass die Faserstoffgerinnung, in Übereinstimmung mit einer zuerst von
Denis ausgesprochenen Ansicht, ein Spaltungsvorgang sei, bei welchem das lös-
liche Fibrinogen in einen unlöslichen Eiweissstoff ,
das Fibrin, welches die
Hauptmasse darstellt, und eine lösliche Protein Substanz, welche nur in geringer
Menge gebildet wird, sich spaltet. Man findet in der Tat auch sowohl im Blut-
serum wie in dem Serum geronnener Fibrinogenlösungen eine, bei etwa -|- 64 ° C
gerinnende, globulinähnliche Substanz, die von Hammaesten Fibrin globulin
genannt wurde. Diese Substanz entsteht indessen, wie neuere Untersuchungen von
Huiskamp gezeigt haben, nicht als Spaltungsprodukt aus dem reinen Fibrinogen,
sondern kommt im Plasma oder in mit Fluornatrium nicht gereinigten Fibri-
nogenlösungen neben dem Fibrinogen oder vielleicht in lockerer Verbindung mit
demselben vor. Die Annahme, dass bei der Fibrinogengerinnung eine Spaltung
stattfindet ^), hat durch diese Untersuchungen nicht an Wahrscheinlichkeit gewonnen.
Über die Enzymnatur des Thrombins und die enzymatische Natur der
Fibrinbildung überhaupt ist man indessen nicht einig, und es gibt auch Forscher,
IscovESCO, NoLp2) u. a., welche die Gerinnung als einen physikalischen Vor-
gang oder eine Reaktion zwischen Kolloiden bezeichnen. Ein näheres Eingehen
auf diese Fragen kann jedoch erst später bei Besprechung der Blutgerinnung
geschehen.
Nukleoj)roteid. Diese Substanz, welche, wie oben bemei’kt, von Pekelhaking und
Huiskamp als mit dem Prothrombin oder Thrombin identisch angesehen wurde, findet sich
sowohl in dem Blutplasma wie in dem Serum und wird aus dem letzteren regelmässig mit
NuMeo- dem Globulin ausgefällt. Es ähnelt dem Globulin darin, dass es durch Sättigung mit Magnesium-
proteid. Sulfat vollständig ausgesalzen werden kann und bei der Dialyse nur unvollständig sich aus-
scheidet. Es wird viel schwerer als Serumglobulin von überschüssiger, verdünnter Essigsäure
gelöst und es gerinnt bei -j- 65 ä 69° C. G. Liebeemeister®) fand in dem Nukleoproteide
nur 0,08 —0,09 p. c. Phosphor, was entschieden dafür spricht, dass sein Nukleoproteid von
anderem Eiweiss stark verunreinigt war. Er fand die Substanz ebenfalls schwer löslich in
Essigsäure, und diese Eigenschaft ist schon von Pekelhaking als wichtiges Trennungsmittel
des Proteides von den Globulinen benutzt worden.
Serumglolbulme (Paraglobulin Kühne, f ibrinoplastische Sub-
stanz Alex. Schmidt, Serumkasein Panum)^) kommen in Plasma, Serum,
Vorkommen Lymphe, Trans- und Exsudaten, weissen und roten Blutkörperchen und wahr-
^giobuiüie. scheinlich in mehreren tierischen Geweben und Formelementen, wenn auch in
kleiner Menge, vor; sie gehen auch in mehreren Krankheiten in den Harn über.
Das sog. Serumglobulin ist keine einheitliche Substanz, sondern ein Ge-
menge von zwei oder mehreren Proteinsubstanzen, deren vollständige und sichere
Trennung voneinander noch nicht gelungen ist. In dem aus dem Blutplasma
*) Vergl. Hammaesten ebenda 28; Heubnee, Arch. f. exp. Path. u. Pharm. 49 u.
Zeitschr. f. physiol. Chem. 46; Huiskamp ebenda 44 u. 46.
2) ISCOVESCO, Compt. rend. soc. biol. 60 u. 61; Nolp, Arch. Internat, d. Physiol.
®) Hofmeisters Beiträge 8; Pekelhaking u. Huiskamp 1. c. Fussnote 4, S. 24 .
ü Kühne, Lehrb. d. physiol. Chem. Leipzig 1866-68; Al. Schmidt, Arch. f. (Anat. u.)
Physiol. 1861 u. 1862; Panum, Viechows Arch. 3 u. 4.
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