Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - B. Albumoide oder Albuminoide - 3. Die Aminosäuren
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146 Drittes Kapitel.
Eigen-
schaften.
Eigen-
schaften.
Eigen-
schaften.
Steinzystin.
Zystein.
fikation von schwächerer Linksdrehung oder sogar Rechtsdrehung, ein Gemenge
von den zwei optisch aktiven Zystinen, übergehen. Durch Erhitzen mit Salz-
säure auf 165^ während 12—15 Stunden erhielten Neuberg und Mayer das
inaktive Zystin. Durch Pilzgärung unter Benutzung von Aspergillus niger erhielten
sie daraus das rechtsdrehende Zystin. Das Zystin hat keinen bestimmten Schmelz-
punkt und zersetzt sich langsam bei 258—261 Kocht man Zystin mit Alkali-
lauge, so zersetzt es sich und liefert Schwefelalkali, welches mit Bleiazetat oder
Nitroprussidnatrium nachgewiesen werden kann. Nach Mörner^) treten hierbei
höchstens 75 p. c. des Gesamtschwefels aus. Beim Behandeln des Zystins mit
Zinn und Salzsäure entwickelt es nur wenig Schwefelwasserstoff und geht in
Zystein über.
Beim Erhitzen auf einem Platinbleche fängt es Feuer und verbrennt mit
blaugrüner Flamme unter Entwickelung eines eigentümlichen scharfen Geruches.
Mit Salpetersäure in der Wärme gelöst, hinterlässt es beim Verdunsten einen rot-
braunen Rückstand, der die Murexidprobe nicht gibt.
Von Phosphorwolframsäure wird es aus schwefelsaurer Lösung allmählich
gefällt. Mit Mineralsäuren und Basen bildet das Zystin kristallisierende Salze
und zur Isolierung und Abscheidung desselben eignet sich besonders die Aus-
fällung mit Merkuriazetat. Das Benzoylzystin (Baumann und Goldmann
schmilzt bei 180—181®; die Phenylisozyanatverbindung bei 160® C. Durch
Kochen mit Salzsäure von 25 p. c. geht diese Verbindung in das Anhydrid, ein
bei 119® schmelzendes Hydantoin über.
Das Steinzystin unterscheidet sich nach Neuberg und Mayer von dem gewöhnlichen
in mehreren Hinsichten, unter denen folgende zu nennen sind. Das optisch aktive Steinzystin
kristallisiert in Nadeln; die sp. Drehung ist (cs) D = — 206 °, es schmilzt unter deutlichem
Aufblähen bei 190—192 °. Die BenzoylVerbindung schmilzt bei 157—159 °; die Phenylzyauat-
verbindung schmilzt bei 170 —172 ° und wird durch Kochen mit Salzsäure nicht verändert.
Zum Nachweis und zur Erkennung des Zystins dienen die Kristallform, das
Verhalten beim Erhitzen auf einem Platinbleche und die Schwefelreaktionen nach
dem Sieden mit Alkali. Über die Darstellung aus Proteinen vergleiche man
K. Mörner (Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 34j. Bezüglich des Nachweises von
Zystin im Harne vergleiche man Kap. 15.
CH2 (SH)
Zystein (a-Amino-^-Thiomilchsäure), C3H7 NSO2 = CH(NH2 ), ensteht aus
COOH
Zystin durch Eeduktion mit Zinn und Salzsäure. Es entsteht auch bei der Spaltung von
Proteinen, aber nicht, wie Embden meinte, primär, sondern, wie MÖRNER und PATTEN °) gezeigt
haben, nur sekundär. Das Zystein kann leicht durch Oxydation in Zystin übergeführt werden.
’
Zu Alkali und Bleiazetat verhält es sich wie Zystin. Mit Nitroprussidnatrium und
Alkali gibt es eine stark purpurrote Färbung; mit Eisenchlorid gibt die Lösung eine indigo-
blaue Färbung, die rasch verschwindet.
CHg
Thiomilchsäure (a-Thiomilchsäure), CaHgSOj = CH(SH) ,
haben einmal Baü-
COOH
MANN und Suter als Spaltungsprodukt aus Einderhorn erhalten. Mörner und Friedmann
0 Zeitschr. f. physiol. Chem. 34.
*) Zeitschr. f. physiol. Chem. 12.
Vergl. Fussnote 1 S. 80.
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