Full resolution (TIFF) - On this page / på denna sida - Æggehvidestoffer
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has been proofread at least once.
(diff)
(history)
Denna sida har korrekturlästs minst en gång.
(skillnad)
(historik)
kendetegne de forskellige Æ. Fibrinogen og
Myosin koagulerer særlig hurtigt. Endvidere
fældes Æ. af de saakaldte Alkaloidreagenser f.
Eks. Fosforwolframsyre, Garvesyre,
Ferrocyanbrinte og Kaliumkvægsølvjodid. Til Paavisning
af Æ. anvendes mange ejendommelige
Farvereaktioner. Den vigtigste er Biuretreaktionen,
der foraarsages af Peptidbindinger; ved
Tilsætning af Natriumhydroxyd og Kuprisulfat
farves næsten alle Æ. violette, medens
Albuminoser og Peptoner samt enkelte Æ., som
Vitellin, farves rent røde. Med Millon’s Reagens,
der er en salpetersyrlingholdig Opløsning af
Merkurinitrat, giver Æ. et hvidt Bundfald, som
ved Opvarmning bliver rødt; dette viser
Tilstedeværelsen af Tyrosin i Æ. Ved Molisch’s
Reaktion paavises Hexose- eller
Pentosegrupper. Med Salpetersyre farves Æ. gule og
derpaa med Ammoniakvand orangerøde, denne
Xanthoproteinreaktion skyldes de aromatiske
Grupper. Svovlet fraspaltes let ved
Opvarmning i basisk Vædske og giver da sort
Blysulfid med Blysalte.
Æ. inddeles efter deres Egenskaber og deres
Forekomst i Naturen.
I. De egentlige Proteiner omfatter 1.
Albuminer (Æg-, Serum- og Laktalbumin), 2.
Globuliner, der igen deles i de egentlige Æ. (Æg-,
Serum- og Laktoglobulin), Plantefrøenes Æ.
(Edestin, Glutengliadin o. s. v.), Fibrinogen
(Fibrin) og Musklernes Æ. (Myosin, Myogen),
3. Fosfor- eller Fosforglobuliner (Kasein,
Vitellin, Legumin o. s. v.) samt 4. Histoner og
Protaminer.
II. De sammensatte Æ., Proteiderne,
omfatter 1. Nukleoproteider, 2. Hæmoglobin (i
Blodet) og 3. Glukoproteider.
III. Albuminoider, hvortil hører Kollagen
(der let omdannes til Lim og Gelatine),
Keratin, Elastin og Silkefibroin.
De nævnte Æ. er alle genuine eller native,
d. v. s. de antages at forekomme i den levende
Organisme og at kunne fremstilles heraf uden
væsentlig Omdannelse. Tidligere mente man, at
Æ. i Organismen fandtes som særlig
reaktionsdygtige Stoffer, Biogener (s. d.). Albuminerne
er opløselige i Vand med yderst svag sur
Reaktion, de kan koagulere og fældes først ved
ret høje Koncentrationer af Syrer, Baser og
Salte; de fældes ikke ved Mætning med
Magniumsulfat. Ved omtrentlig Mætning med
Ammoniumsulfat og Tilsætning af lidt Syre kan
de udskilles som Krystaller, der kan tørres
(med 0,22 g Vand paa 1 g Albumin) og igen
opløses i Vand. Opløsningerne kan dialyseres,
uden at Æ. udskilles. De egentlige Globuliner
kan ogsaa koagulere, men de er
tungtopløselige i rent Vand og opløselige i svage
Saltopløsninger; de udskilles følgelig ved Dialyse, dog
kun Euglobulinet, idet Pseudoglobulinet er ret
opløseligt. I Organismen omdannes de let til
Albuminer (se Serumglobulin); Grænsen
mellem de to Grupper er i øvrigt meget
udflydende. Histoner og Protaminer ligner
Aminer; de kan danne krystalliserende Salte med
Syrer. De første er tungtopløselige, de sidste
er opløselige med basisk Reaktion. Mange
Fiskes Sperma indeholder i umoden Tilstand
nuklemsure Histoner, i moden nukleïnsure
Protaminer. I øvrigt henvises til de talrige
Artikler om de enkelte Stoffer.
Endnu er det ikke lykkedes at fremstille et
Æ. syntetisk, og Konstitutionen kendes derfor
ikke. For at udfinde denne har man udført et
overvældende stort Antal Spaltninger af Æ.
med Syrer og med Enzymer og studeret og i
mange Tilfælde isoleret adskillige af de
fremkomne Spaltningsprodukter. Med Syrer dannes
først Acidalbuminer (Syntoniner), der er ret
letopløselige og maaske har mere kompliceret
Bygning end de genuine Æ. Med Enzymer
(Pepsin og Trypsin) dannes derpaa
efterhaanden Albumoser, Peptoser, Polypeptider og
endelig Aminosyrer, dog ikke i bestemt
Rækkefølge; nogle Grupper synes at være langt mere
modstandsdygtige end andre. Desuden dannes
en Del Pyrrol- og Indolderivater samt
humuslignende Stoffer, Melanoidiner. En stor Mængde
Aminosyrer er nu isolerede (især af Tyskeren
Emil Fischer), f. Eks. Tyrosin, der meget let
afspaltes, Glykokoll, Alanin, Valin, Leucin,
Serin, Prolin, Cystin, Asparagin- og
Glutaminsyre samt de tre Hexonbaser, Arginin, Lysin
og Histidin. Æ. kan derfor antages for en
meget væsentlig Del at være opbygget af
Aminosyrer. Disse kan under Vandfraspaltning
forene sig til lange Kæder, knyttede sammen ved
Peptidbindinger: -CO-NH-CH=. Kvælstoffet er
tregyldigt, saa det er ikke Ammoniumsalte. Af
Dipeptider af to Aminosyrer har man
fremstillet mange, af Polypeptider har man kunnet
knytte 15 Glykokoll- og 3 Leucinmolekyler
sammen til een Forbindelse, der i visse
Henseender ligner et Æ. Saavel i disse
Polypeptider som i de genuine Æ. findes der fri
Amino- og Karboxylgrupper. Mængden af disse kan
bestemmes ved Formoltitreringen, ved hvilken
der til den neutraliserede Opløsning tilsættes
Formaldehyd, som binder Aminogrupperne
saaledes, at Karboxylgrupperne kan reagere surt
og derfor vil kunne titreres med Base.
Aminogrupperne alene kan bestemmes ved
Tilsætning af Salpetersyrling, hvorved der
udvikles Kvælstof, hvis Rumfang maales.
Da Hydrolysen baade med Syrer og med
Enzymer (Fordøjelse) fortrinsvis bestaar i
Dannelse af Aminosyrer (Oplukning af
Peptidbindinger), kan man med de to Analysemetoder
følge Graden og Hastigheden af Nedbrydningen
af Æ. Foruden Peptidbindinger maa der i Æ.
findes ringformede Bindinger. 1923 godtgjorde
den danske Proteinforsker, Troensegaard, at
en Del af Kvælstoffet er bundet i femleddede
Ringe omtrent som i Pyrrol; ogsaa disse kan
ved Hydrolyse give Aminosyre. I den seneste
Tid har man særlig hæftet Opmærksomheden
ved Bindinger som de i Diketopiperaziner,
som f. Eks. i Glykokollets Anhydrid:
| HN | / | CH2—CO | \ | NH |
| \ | CO—CH2 | / |
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
